ИММУНОГЛОБУЛИНЫ, Ig, антитела, сложные белки (гликопротеиды), которые специфически связываются с чужеродными веществами антигенами; главные эффекторные молекулы гуморального иммунитета. Содержатся в глобулиновой фракции сыворотки крови, в лимфе (циркулирующие антитела), в молозиве, слюне (секреторные антитела) и на поверхности клеток (связанные с мембраной антитела). Молекула мономерного иммуноглобулина образована 4 полипептидными цепями: 2 одинаковыми «лёгкими», или L-цепями (молекулярная масса около 25 000), и 2 одинаковыми «тяжёлыми», или Н-цепями (молекулярная масса 50 000—70 000). Каждая цепь имеет вариабельную по аминокислотным остаткам (COH2-концевую) и постоянную (СООН-концевую) части. Вариабельные части L- и Н-цепей образуют активный центр, или паратоп (полость особой конфигурации, по размерам и структуре соответствующую детерминантным группам антигена), который определяет способность антитела специфически (комплементарно) связываться с антигеном. Молекула мономерного иммуноглобулина имеет 2 активных центра одинаковой специфичности. Множественные аминокислотные замены в вариабельных частях L- и Н-цепей создают неисчерпаемый набор активных центров, способных специфически связываться с любой природной или искусственно синтезированной антигенной детерминантой.
Тяжёлые и лёгкие цепи иммуноглубина примерно через каждые 110 аминокислотных остатков образуют стянутые внутрицепочечными дисульфидными связями петли, каждая из которых складывается в клубок домен; молекула мономерного иммуноглубина имеет 2 вариабельных и 4—5 постоянных доменов. Домены попарно формируют компактные глобулы. Между 2-м и 3-м доменами расположена «шарнирная область» из 15—60 аминокислотных остатков, среди которых много остатков полуцистина и пролина — место наибольшей «подвижности» и «обнажённости» в молекуле. Именно здесь различные протеолитические ферменты расщепляют иммуноглубин, например папаин даёт 2 Fab-фрагмента (сохраняющих способность связываться с антигеном) и Fc-фрагмент (определяющий прохождение антител через мембраны, способность связывать комплемент и фиксироваться на клетках). Все фрагменты в составе молекулы иммуноглобулина обладают определенной свободой вращения относительно друг друга вокруг «шарнира». L- и Н-цепи синтезируются на полирибосомах плазматических клеток (см. Иммуноциты). Каждая из цепей транслируется с мРНК, которая считывается с 2 разных групп генов, кодирующих вариабельные домены (V-гены), и с сегментов ДНК, кодирующих постоянные домены (С-гены). Цепи объединяются в молекулу на мембранах эндоплазматической сети.
У млекопитающих иммуноглобулины относятся к 5 классам (IgG, IgM, IgA, TgD, IgE), различающимся по антигенным свойствам своих Н-цепей, структуре (мономерные, полимерные), молекулярной массе, содержанию углеводов и, главное, по функции. У человека. IgG — основные эффекторные молекулы иммунитета (проходят через плаценту); IgM — эффекторные молекулы раннего противоинфекционного ответа, рецепторы В-лимфоцитов; IgA — эффекторы местного иммунитета на слизистых оболочках и в секретах слюнных, слёзных и молочных желёз; IgD — рецепторы В-лимфоцитов; IgE — реагины, эффекторы аллергии и противопаразитарного иммунитета. В филогенезе антителоподобные белки появляются уже у кольчатых червей, моллюсков, членистоногих, но антитела характерного строения впервые обнаруживаются лишь у низших позвоночных (миног и миксин) одновременно с закладкой тимуса и примитивной селезёнки. Иммуноглобулины, связанные с поверхностной мембраной лимфоцитов, а также секреторные иммуноглобулины появляются у хрящевых и костистых рыб, в частности у акул. У этих же животных имеются плазматические клетки, синтезирующие иммуноглобулины. Разделение иммуноглобулинов на классы происходит у двоякодышащих рыб (IgM, IgN), земноводных и пресмыкающихся (IgM, IgG), птиц (IgM, Igl, IgA, секреторный slgA).
Препараты специфических антител (так называемые иммунные сыворотки) широко используют для диагностики, предупреждения, лечения инфекционных заболеваний (антитоксин, сыворотки, гамма-глобулины). Антитела — основной реагент иммунохимии, анализа, используемого в различных областях биологии для выявления антигенов.
